Een aminozuurketen die tot een eiwit moet opvouwen doet dat niet in zijn eentje: andere eiwitten pakken de keten fysiek beet en schuiven hem in de juiste vorm. Zo lossen de behulpzame eiwitten een piepkleine biologische puzzel op.
Bron: AMOLF/Sander Tans & Graham Johnson
Een eiwit bestaat uit een ketting van aminozuren die is opgevouwen tot een driedimensionale structuur. Wanneer een eiwit verkeerd is gevouwen, zal hij niet normaal functioneren. Hij kan zijn rol in een cel, zoals het versnellen van chemische reacties, dan niet goed vervullen.
Amsterdamse en Groningse onderzoekers hebben nu geconcludeerd dat ‘actieve spelers’ ervoor zorgen dat de vouwende keten geen foutjes maakt. Andere eiwitten pakken de vouwende aminozuurketen vast en schuiven hem in de juiste vorm. Die vondst ondermijnt de wijdverbreide aanname dat de keten zelf willekeurig vouwbewegingen maakt tot hij de juiste vorm bereikt. De wetenschappers publiceerden hun resultaten op 7 juli in het vaktijdschrift Nature.
Puzzelstukjes
De vouwende eiwitten staan bekend als chaperonnes. Ze binden zich aan een keten en verdelen vervolgens het vouwprobleem in kleine stappen. Elke chaperonne-eiwit vouwt slechts een stukje van de aminozuurketen. Dankzij dit teamwork weten de chaperonnes foutloos een complexe driedimensionale structuur te maken, waardoor de keten in een productief eiwit verandert.
De Amsterdamse onderzoekers trokken deze conclusie nadat ze een enkele vouwende keten bestudeerden. Met een laser bekeken ze constant de lengte van de keten. Deze bleek niet geleidelijk te veranderen, maar verkorte steeds met kleine stapjes wanneer de individuele chaperonne-eiwitten hun vouwbeweging maakten.
Volgens de onderzoekers heeft hun werk een duidelijk medisch belang. Een verkeerd gevouwen eiwit blijft een plakkerig geheel. Die plakkerigheid lijkt de oorzaak te zijn van ziekten zoals Alzheimer. Beter begrip over het vouwproces is dus essentieel om dergelijke ziekten te begrijpen en tegen te gaan.