Philadelphia, Pennsylvania (VS – Een eiwitketen neemt zijn definitieve vorm aan na een langdurig, ingewikkeld proces. Er is geen vaste route die het eiwit daarbij volgt.


Feng Gai en zijn collega’s aan de universiteit in Philadelphia, Penn State, plagen met korte laserpulsen kleine eiwitten in een oplossing. Deze eiwitten bestaan uit ketens van twintig aminozuren. Sommige aminozuren zijn vettig (hydrofoob), andere voelen zich prettiger in water. Na de laserpuls zijn de eiwitten volledig uitgerold. Vervolgens vouwt de keten zich zó dat de hydrofobe aminozuren zoveel mogelijk zijn afgeschermd van de waterige omgeving, terwijl de waterminnende aminozuren juist aan de buitenkant van het kluwen zitten.
Gai beschrijft in een artikel op de website van de Proceedings of the National Academy of Sciences de resultaten van enkele experimenten. Chaos blijkt troef. De snelheid waarmee eiwitten hun vorm innemen, varieert enorm. Ze volgen blijkbaar geen vaste route langs enkele markante, stabiele punten, maar zoeken hun uiteindelijke vorm via een kronkelige, dwalende route. Gai vergelijkt het met de wijze waarop skiërs bergaf allemaal een andere weg volgen.
Het vouwproces vormt een belangrijke aanwijzing voor het onderzoek naar sommige ziekten. Bij de ziekte van Alzheimer en de ziekte van Parkinson zijn, zo vermoeden onderzoekers, verkeerd gevouwen eiwitten de grote boosdoeners.
Gai zoekt naar manieren om foutief gevouwen eiwitten te voorkomen. Hij gelooft in chaperonnes, ofwel verbindingen die het eiwit helpen met het aannemen van de juiste vorm of het weer terugbrengen in de oorspronkelijke, ongevouwen vorm. Dergelijke moleculen, zo hoopt Gai, zullen degeneratieve ziekten moeten stoppen.

Erick Vermeulen